ARI-3144是一种成纤维细胞激活蛋白(FAP)的出色且特异性的底物。ARI-3144通常与荧光团7-Amino-4-methylcoumarin(AMC)耦合，以检测和定量FAP。

蛋白酶成纤维细胞活化蛋白（FAP）是肿瘤间质和纤维化肝脏中激活间充质细胞的特异性标志物。然而，目前仍缺乏一种特异且可靠的FAP酶检测方法。研究利用FAP对脯氨酸后键的独特且特异性的切割特性，开发出一种新型特异性底物来定量FAP酶活性。该灵敏检测法在FAP基因敲除小鼠的所有组织或体液中均未检出FAP活性，从而验证了检测方法的特异性。循环FAP活性在狒狒血浆中的含量比小鼠和人类低∼20倍，而在血清和血浆中则相当。小鼠体内FAP活性最高值出现在子宫、胰腺、颌下腺和皮肤，而最低值见于脑、前列腺、白细胞和睾丸。狒狒体内FAP活性较高的器官包括皮肤、附睾、膀胱、结肠、脂肪组织、神经和舌头。肿瘤及其相关淋巴结、真菌感染皮肤中的FAP活性显著升高。肝硬化患者肝脏的FAP活性比健康人高出14-18倍，非酒精性肝硬化患者的循环FAP活性几乎翻倍。平行检测的DPP4活性与文献报道一致，唯独胆汁中DPP4活性异常升高的发现具有创新性。这项新型FAP酶检测方法首次被全面表征，证实FAP活性可在多数器官中检测到，并在某些器官中呈现高水平表达。这种新的检测方法是一种可靠的工具，用于临床前和临床样本中FAP酶活性的特异性定量，特别是肝纤维化。

底物3144-AMC对小鼠组织来源脂肪酸性磷酸酶（FAP）的特异性。实验中分别检测了野生型（n=1-6）和FAP基因敲除型（n=2-3）小鼠器官匀浆液中的FAP活性。

参考文献：Keane FM, et al. Quantitation of fibroblast activation protein (FAP)-specific protease activity in mouse, baboon and human fluids and organs. FEBS Open Bio. 2013 Dec 8;4:43-54