Biotin-myelinbasicprotein(94-102)是一个多肽片段。髓鞘碱性蛋白(Myelinbasicprotein)负责粘附多层紧密髓鞘的细胞表面，它在神经系统中神经髓鞘形成过程中起着重要作用。髓鞘碱性蛋白还作为一种膜肌动蛋白结合蛋白，这可能使它参与细胞外信号向少突胶质细胞的细胞骨架和髓鞘的紧密连接的传递。

单字母 Biotinyl-APRTPGGRR-OH
多字母 Biotinyl-Ala-Pro-Arg-Thr-Pro-Gly-Gly-Arg-Arg-OH
氨基酸个数 9
分子式 C49H84N20O13S1
平均分子量(MW) 1193.38
Cas号：923949-88-6

髓鞘碱性蛋白（MBP）是中枢神经系统髓鞘中含量第二丰富的蛋白质，负责多层致密髓鞘胞质面的黏附作用。作为"天然无序"或构象适应性蛋白家族成员，该蛋白还具有多项其他功能：既能与肌动蛋白、微管蛋白、钙调素及网格蛋白等多种聚阴离子蛋白相互作用，也可结合带负电荷的脂质，并在结合过程中形成特定结构。它可能作为膜结合肌动蛋白发挥作用，从而参与少突胶质细胞胞外信号向细胞骨架的传递，以及髓鞘紧密连接的形成。某些MBP亚型可转运至细胞核，表明其还可能结合多核苷酸。髓鞘或培养少突胶质细胞接收的胞外信号会引起MBP磷酸化状态改变，提示该蛋白也参与信号传导。对这一高丰度蛋白的深入研究将揭示少突胶质细胞和髓鞘如何利用其实现多种生物学功能。

MBP（髓鞘碱性蛋白）作为一种天然无序的碱性蛋白，能够结合并使其结构适应多种聚阴离子表面（如脂质双分子层、肌动蛋白、微管蛋白和网格蛋白），并可能结合多核苷酸，在少突胶质细胞和髓鞘中具有多重功能。除介导致密髓鞘胞质面黏附外，该蛋白还能与细胞骨架相互作用并将其锚定在膜表面，并可能参与将细胞外信号传导至细胞骨架和/或紧密连接。该蛋白存在多种不同大小的亚型和电荷异构体，以及诸多翻译后修饰，这些特性可增强并调控其多功能性。

MBP介导的肌动蛋白丝与膜结合过程可能受到以下因素的调控：影响膜表面电荷的带负电脂质与中性脂质比例变化、MBP磷酸化状态、以及细胞内钙离子水平对钙调蛋白的调节——这些变化均发生于信号传导过程中。此外，发育分化过程中发生的脱亚胺修饰及大小亚型表达变化，也可能调控其与细胞骨架的相互作用。

翻译后修饰作用同样影响MBP蛋白与细胞膜的相互作用及其构象变化。MBP电荷异构体阳离子性的降低会阻碍该蛋白的膜粘附与组装活性。这一机制可能在轴突包裹和髓鞘致密化开始前，对少突胶质细胞（OL）的膜形成过程具有生理意义，并参与调控髓鞘内含胞质区域的体积。MBP促使胞质表面粘附的能力对膜表面电荷与盐浓度极为敏感，这种特性使得该功能可能通过神经元活动期间胞质区域对K+或Ca2+的摄取、或pH值波动进行调控。在致密髓鞘中，富含糖鞘脂（GSL）的膜结构域在相对的细胞外表面形成的接触（糖突触）可能触发信号传导，这些信号被传递至MBP与细胞骨架。该过程可能调控紧密连接孔道的开闭状态，以及致密髓鞘细胞外间隙的离子与水含量。

翻译后修饰可能通过破坏髓鞘稳定性而具有病理作用。脱亚胺化反应会使蛋白质进一步变性，即使与脂质结合时也是如此，并导致C端半部更易被酶和蛋白酶接触。其中一个暴露于蛋白酶的区域是1956年J·M·博格斯发现的髓鞘碱性蛋白免疫优势表位。在细胞质膜表面更大的暴露度，可能导致这个强致脑炎性表位被切割释放，从而在多发性硬化症中引发或维持对MBP的免疫反应。

参考文献： DOI: 10.1007/s00018-006-6094-7