iBiTtagacetate是一种互补肽(VSGWRLFKKIS)，对LgBiT具有高亲和力。HiBiTtagacetate与受体的Gβ亚基融合。LgBiT和HiBiT的互补有助于ETR和G蛋白的稳定。HiBiT可附着在目标蛋白(GFP)上，以量化向细胞溶胶的运输。

分子量：1320.58 (free base)

分子式：C63H101N17O14.xC2H4O2

三字母： Val-Ser-Gly-Trp-Arg-Leu-Phe-Lys-Lys-Ile-Ser

单字母：VSGWRLFKKIS

内皮素系统由三种内源性21氨基酸肽配体内皮素-1、-2和-3（ET-1/2/3）以及两种G蛋白偶联受体（GPCR）亚型——内皮素受体A（ETAR）和B（ETBR）组成。自1988年发现内皮素-1（ET-1）是内皮细胞来源的最强效且作用持久的血管收缩肽以来，内皮素系统因其在血管调节中的关键作用以及与心血管相关疾病的高度相关性而备受关注。在此，我们展示了ETAR与ET-1结合、ETBR与ET-1结合以及ETBR与选择性肽IRL1620结合的三个冷冻电镜结构。这些结构揭示了ET-1的高度保守的识别模式，并阐明了ETR对配体的选择性。它们还展示了活性ETR的几个构象特征，从而揭示了其特定的激活机制。总之，这些发现加深了我们对内皮素系统调节的理解，并为设计针对特定ETR亚型的选择性药物提供了机会。

参考文献：DOI: 10.1038/s41467-023-36998-9